Mitkä ovat proteiinien alayksiköt? Mikä on niiden tehtävä? - crazybulkz.com (2023)

Proteiinin rakenne koostuu aminohappoalayksiköiden sekvenssistä, jotka liittyvät yhteen muodostaen suurempia polypeptidiketjuja. Aminohapposivuketjut ovat proteiinin suurin osa, kun taas hydrofiiliset R-ryhmät ovat pienimmät. Alayksiköt on liitetty toisiinsa erittäin dynaamisilla alueilla, jotka liittyvät useisiin tärkeisiin toiminnallisiin ilmiöihin, kuten allosteeriseen säätelyyn ja entsyymikatalyysiin.

Sisällysluettelo

  1. Aminohapposivuketjut
  2. Hydrofiiliset R-ryhmät
  3. Taitettavat kuviot
  4. Taittokuviot luonnostaan ​​häiriintyneissä proteiineissa
  5. b-arkin rakenne
  6. Ribosomit
  7. mRNA
  8. peptidyylitransferaasi
  9. Transkriptio
  10. Käännös
  11. Molekyyliset chaperonit
  12. Monen domeenin proteiinin rakenne

Aminohapposivuketjut

Polypeptidirungon lisäksi proteiinit sisältävät myös useita sivuketjuja, jotka koostuvat erilaisista aminohapoista. Sivuketjut vaihtelevat varauksen, muodon, reaktiivisuuden ja koon suhteen, ja ne voivat olla polaarisia, hydrofobisia tai polaarisia. Eri sivuketjut on lueteltu kuvassa 3-3. Proteiinien erilaiset sivuketjut mahdollistavat proteiinien laskostumisen, toiminnan ja erilaisten ominaisuuksien näyttämisen. Tämä artikkeli tarjoaa yleiskatsauksen aminohapoista ja niiden sivuketjuista.

Sivuketjujen lisäksi proteiineissa on myös haarautuneita aminohappoja. Polaarittomat aminohapot ovat edullisempia kuin pidemmät, suoraketjuiset aminohapot. Tutkimukset ovat osoittaneet, että lyhyemmät, lyhyet haarautuneet hydrofobiset aminohappoketjut ovat konformaatioltaan joustavampia ja stabiilimpia vedessä. Siksi sellaiset aminohapposivuketjut sisältävät proteiinit ovat stabiilimpia sekä vedessä että hapoissa, jotka ovat hydrofobisia. Tämä on tärkeää, koska pitkät, suorahaaroittuneet hydrofobiset aminohapot johtavat proteiinien pirstoutumiseen ja rikkoutumiseen, jos ne altistetaan äärimmäisille lämpötiloille.

Proteiinien aminohapposivuketjut ovat polaarisia tai polaarisia riippuen niiden sisältämien alkyyliryhmien tyypistä. Ei-polaarinen aminohappo sisältää puhtaita hiilivetyalkyyliryhmiä. Esimerkkejä tällaisista aminohapoista ovat leusiini ja valiini. Vaikka leusiini on ei-polaarinen, alaniini ja valiini sisältävät aromaattisia renkaita. Aminohappojen ei-polaaristen sivuketjujen lisäksi aminohapposivuketjuilla on tärkeitä vaikutuksia biologiseen prosessiin.

Useat viimeaikaiset tutkimukset ovat kyseenalaistaneet aminohappojen taustajoukon luonnossa. Meringerin et al. (2013) viittaavat siihen, että a-hiilessä on luonnostaan ​​läsnä rajoitettu määrä aminohappoja. Nämä tulokset eivät kuitenkaan ole vakuuttavia. Ne viittaavat tarpeeseen tehdä kattava analyysi proteiinien aminohapposivuketjuista.

Hydrofiiliset R-ryhmät

Vesimolekyylillä on monia toimintoja kehossa ja monet proteiinit sisältävät sekä hydrofiilisiä että hydrofobisia R-ryhmiä. Nämä ryhmät ovat positiivisessa vuorovaikutuksessa vesimolekyylien kanssa stabiloidakseen korkeamman asteen rakenteen. Proteiinin hydrofiiliset R-ryhmät hautautuvat syvälle taittuvaan makromolekyyliin, kun taas hydrofobiset ryhmät sijaitsevat kaukana vesimolekyyleistä. He ovat vastuussa proteiinin kolmiulotteisen muodon ylläpitämisestä.

Näiden R-ryhmien luonne voi estää vetysidosten muodostumisen proteiinissa. Ne, joilla on samanlaiset varaukset, hylkivät toisiaan, kun taas ne, joilla on eri varaus, vetävät puoleensa. Tämä on prosessi, jolla proteiinit muodostavat tertiäärisiä rakenteita. Näissä proteiineissa on monia R-ryhmiä, jotka muodostavat monimutkaisia ​​kolmiulotteisia rakenteita. Hydrofiilisiä R-ryhmiä on runsaammin primäärirakenteessa ja sekundaarirakenteessa.

Proteiinien hydrofiiliset R-ryhmät voivat myös osallistua entsyymin aktiiviseen kohtaan tai entsyymin osaan, joka sitoo suoraan substraattia. Proteiineista johdetut entsyymit sisältävät myös katalyyttisiä ryhmiä, jotka edistävät sidosten muodostumista ja hajoamista. Proteiinien hydrofiiliset R-ryhmät eivät tyypillisesti ole vierekkäin toistensa primaarisessa tai tertiaarisessa rakenteessa, vaan ovat vierekkäin entsyymin polaarisessa neutraalissa osassa.

Standardiaminohapot luokitellaan niiden polaarisuuden mukaan. Hydrofobiset aminohapot ovat sinisiä, oransseja ja vihreitä, kun taas hydrofiilisiä aminohappoja ovat ruusu, keltainen ja sininen. Yleensä hydrofobiset aminohapot sijaitsevat proteiinin keskellä. Hydrofiilisiä aminohappoja löytyy proteiinin ääripäästä, kuten sytoplasmasta. Ne ovat välttämättömiä proteiinien ja muiden solurakenteiden synteesille.

Taitettavat kuviot

Proteiinit laskostuvat tietyn mallin mukaan, joka perustuu aminohapposekvenssiin, jossa kukin yksittäinen alayksikkö sijaitsee. Taittuminen tapahtuu millisekunnissa ja sitä hallitsevat aminohappojen väliset vuorovaikutukset. Proteiineilla on tähtitieteellinen määrä konfiguraatioita, joista vähintään 10 on mahdollista 300 konfiguraatioon asti. Tiedemiehet voivat ennustaa varmuudella vain osan näistä laskostumiskuvioista, ellei heillä ole proteiinin aminohapposekvenssiä.

Mitkä ovat proteiinien alayksiköt? Mikä on niiden tehtävä? - crazybulkz.com (1)

Proteiinit ovat makromolekyylejä ja muodostuvat aminohappoketjuista, jotka on liitetty yhteen amidisidoksilla. Taittokuviot määräytyvät aminohapposekvenssin ja vastaavan proteiinirakenteen perusteella. Proteiinia ympäröivät todennäköisesti vesi ja ei-polaariset hiilivetypyrstöt. Siksi proteiinirakenteiden epäsymmetrisyys rajoittaa niiden laskostumispotentiaalia. Ramachandran-juoni on yksi tapa kuvata tätä rajoitusta. Proteiinit voivat taittua vain tietyissä olosuhteissa, jos ne voivat taipua tai pyöriä tietyssä kulmassa.

Toinen proteiinilaskos tunnetaan nimellä TIM-tynnyri, joka koostuu kahdeksasta a-kierteestä, jotka vuorottelevat kahdeksan b-säikeen kanssa. Tätä rakennetta kutsutaan triosefosfaatti-isomeraasientsyymin mukaan. Vaikka TIM-tynnyrit ovat yleisimmin esiintyviä proteiinilaskoksia, niillä on hyvin vähän yhteistä toistensa kanssa sekvenssin suhteen. Siksi tutkijat yrittävät edelleen määrittää, mikä rakenteellinen motiivi kuvaa parhaiten tietyn proteiinin toimintaa.

Tutkijat yrittävät ratkaista tämän haasteen kehittämällä parempia laskennallisia menetelmiä ennustamaan proteiinien laskostumista. Googlen DeepMindin luoma AlphaFold-ohjelma on yksi esimerkki algoritmista, joka voi ennustaa proteiinien laskostumisen, ja se on jo voittanut maailman parhaat go-, shakki- ja pokerinpelaajat. Sen parannettujen ennusteiden ansiosta tutkijat voivat nyt käyttää AlphaFold2:ta lääkkeiden suunnitteluun ensimmäistä kertaa ja kehittää uusia biomateriaaleja ihmisille.

Taittokuviot luonnostaan ​​häiriintyneissä proteiineissa

Proteiinin sekvenssi paljastaa sen luontaisen häiriön asteen. Monissa proteiineissa on hydrofobisia aminohappotähteitä, jotka ohjaavat niiden laskostumista, mutta IDP:stä puuttuu nämä, jolloin heillä on suuri osuus polaarisia aminohappoja. Näille proteiineille on ominaista määritellyn kolmiulotteisen rakenteen puuttuminen, mutta niillä on runsaasti erilaisia ​​konformaatioita, jotka voivat palvella erilaisia ​​toimintoja.

Sisäisesti epäjärjestyneet proteiinit tai IDP:t eivät pysty laskostumaan stabiiliksi rakenteeksi, mikä johtaa niiden korkeaan häiriöasteeseen ja paikalliseen liikkuvuuteen. Niiden korkeat dynaamiset ominaisuudet antavat selkeitä toiminnallisia etuja verrattuna proteiineihin, joilla on hyvin määritelty 3D-rakenne. Molekyylimallinnus ja NMR-tutkimukset ovat paljastaneet näiden proteiinien biologisen merkityksen ja tunnistaneet niiden roolin monien sairauksien ja terveiden järjestelmien patofysiologiassa.

Röntgenkristallografia tuottaa suurimman osan PDB-rakenteista, jotka sisältävät usein ratkaisemattomia alueita. Tätä ongelmaa pahentaa se tosiasia, että useimmat ekspressiokonstruktit poistavat epäjärjestyneet alueet kiteytymisen helpottamiseksi. Molekyylidynamiikan simulaatiot, jotka perustuvat luontaisesti häiriintyneisiin proteiineihin, paljastavat aiemmin huomiotta jätettyjen alueiden läsnäolon. Tämän tekniikan käyttö rohkaisee epäilemättä lisää kotimaansa pakolaisia ​​koskevaa tutkimusta.

Sitoutumisen luontaisen alhaisen vapaan energian vuoksi IDR:illä on hieno tasapaino taittumisen entropiakustannusten ja sitoutumisen entalpiavahvistuksen välillä, ja jopa pienet entropian häiriöt voivat saada IDR:t assosioitumaan tai irtautumaan vuorovaikutuskumppaneistaan. Useimmissa tapauksissa IDR:t osoittavat kuitenkin heikkoa mutta spesifistä sitoutumista. Joissakin tapauksissa IDR:t ovat tiukkoja. Lisäksi niiden assosiaatio- ja dissosiaationopeudet vaihtelevat huomattavasti vuorovaikutustavan mukaan.

b-arkin rakenne

Proteiinin b-arkki koostuu kahdesta juosteesta, joissa vetysidostähteet osoittavat vuorotellen. Kahden säikeen välinen yhdistämissilmukka on lähes aina oikeakätinen, ja b-arkeilla on taipumus olla luontainen kierre. Tämä rakenne liittyy myös b-hiusneula-aiheeseen, yksinkertaiseen rakenteelliseen motiiviin, joka sisältää glysiiniä tai proliinia sisältävän silmukan, joka pystyy olettamaan dihedraalisen kulman konformaatioita. Sitä löytyy yleisesti b-arkeista ja se on TIM-tynnyrin perusainesosa.

B-arkki muodostuu, kun kaksi tai useampi polypeptidiketjusegmentti asettuu vierekkäin rinnakkaiseen järjestelyyn. Ne on liitetty yhteen vetysidoksilla, jotka muodostuvat amino- ja karbonyyliryhmien välille. Lisäksi R-ryhmät ulottuvat b-levyn tason ylä- ja alapuolelle. Lisäksi säikeet ovat joko yhdensuuntaisia ​​tai vastakkaisia ​​keskenään. Peptidiketjun N-pään on sopia samaan suuntaan ja C-pään tulee sopia vastakkaisiin suuntiin.

Molekyylimallinnus on paljastanut, että b-levyrakenne on seurausta vetysidoksesta aminohappotähteiden välillä. Vetysidosta on kuitenkin vaikea saada aikaan, jos b-levyt eivät ole optimaalisessa tilassa. Hydrofobisia vuorovaikutuksia tarvitaan stabiloimaan b-arkkirakenne vedessä. Lisäksi tutkijat ovat tutkineet toisiinsa liittyviä makrosyklisiä b-levyjä, jotka pystyvät olemaan vuorovaikutuksessa pienten proteiinien kanssa ja säilyttämään rakenteensa.

Mitkä ovat proteiinien alayksiköt? Mikä on niiden tehtävä? - crazybulkz.com (2)

Katalaasin kiderakenne on nelisäikeinen antirinnakkais b-levy, jossa on antirinnakkaiset vetysidokset. Sen b-arkkirakenne löytyy PDB-tiedostosta 1GWE resoluutiolla 0,88 A. Katalaasikiteen reunanäkymässä Cas-proteiinin oikeakätinen kierre ja laskos ovat selvästi näkyvissä. Aminohapot, joilla on suuri rengasrakenne, löytyvät yleensä laskostetuista levyistä, jotka jättävät runsaasti tilaa sivuketjuille.

Saatat ihmetellä: "Missä solussa valmistetaan proteiineja?". Tässä on tietoa tästä prosessista. Aminohapot ovat proteiinituotannon rakennuspalikoita. Transfer RNA (tRNA) on nukleiinihappo, joka sitoutuu solussa kelluviin aminohappoihin. Ribosomi on vastuussa aminohapon kiinnittämisestä tRNA:han. Seuraavaksi ribosomi rakentaa polypeptidiketjun, josta tulee lopulta suuri proteiini.

Ribosomit

Solussa proteiinisynteesi tapahtuu ribosomeissa. Ribosomi on monimutkainen solukoneisto, joka koostuu RNA-molekyyleistä ja proteiineista. Nämä molekyylit on organisoitu kahteen toiminnalliseen alayksikköön, jotka tunnetaan suurena ja pienenä ribosomaalisena alayksikkönä. Nämä alayksiköt toimivat yhdessä kääntäen mRNA:ta proteiineihin. Ne sisältävät samanlaisen muodon, mutta eroavat kooltaan ja rakenteeltaan.

Proteiinin tuotanto solussa tapahtuu kolmessa vaiheessa: aloitus, elongaatio ja lopetus. Jokaisessa vaiheessa aminohapot sitoutuvat siirtämään RNA:ta. Kun ribosomi sitoutuu aminohappoon, se siirtää sen mRNA:ta pitkin, jossa se kiinnittyy toiseen aminohappoon. Ajan myötä aminohappoketjusta tulee polypeptidi, joka lopulta muodostaa suuremman proteiinin.

Solussa ribosomit kokoavat polymeerisiä proteiinimolekyylejä, jotka on suunniteltu suorittamaan tietty tehtävä. Nämä molekyylit ovat välttämättömiä kaikille eläville soluille ja niihin liittyville viruksille. Ribosomit sijaitsevat solun tumassa. Solun tuma sisältää tietoa, kun taas sytoplasma tarjoaa rakennusmateriaalia proteiinille. Ribosomeja löytyy kaikista organismeista.

mRNA

Proteiinien synteesistä vastaava entsyymi on ribosomi, pieni yksikkö, joka lukittuu suurempaan alayksikköön. Toisin kuin suurempi alayksikkö, joka on staattinen yksikkö, ribosomit voivat erota ja hajota, kun proteiinin tuotanto on valmis. Niitä kutsutaan myös "mRNA:iksi" ja ne koostuvat mRNA:sta ja proteiinista.

Proteiinisynteesiprosessi alkaa DNA:n replikaatiolla. DNA on geneettinen ohjemolekyyli ja mRNA on juoste, joka kopioidaan polypeptideiksi. DNA ja RNA ovat olennaisia ​​​​komponentteja kaikissa soluissa, ja kolmella RNA-tyypillä on ratkaiseva rooli reitillä. Erillisten funktioiden kehittämisen RNA:lle uskotaan olevan elämän molekyyliavain. Tämän luvun viimeisessä osassa opit lisää proteiinisynteesin biokemiallisista tapahtumista.

Proteiinisynteesiprosessi alkaa geenien transkriptiosta. RNA-molekyylit muunnetaan aminohapoiksi erikoiskoneella, jota kutsutaan ribosomiksi. Myöhemmin ribosomit ottavat joukon aminohapposekvenssejä (tunnetaan kodoneina). Nämä aminohapposekvenssit kootaan sitten proteiiniksi, yksi aminohappo kerrallaan. Tämä prosessi jatkuu, kunnes ribosomi kohtaa "pysäytyskodonin" - kolmen nukleotidin sekvenssin, jossa ei ole aminohappoa.

peptidyylitransferaasi

Peptyylitransferaasin mekanismi ei ole täysin selvä. Periaatteessa se vaatii kaksi aminohappoa - amiinin A-kohdassa ja esterihiilen P-kohdassa - tRNA:n yhdistämiseen. Tämän lisäksi peptidyylitransferaasin aktiivisessa kohdassa on vesitähde. Tämä vesijäännös sisältää reaktiivisen aminoryhmän (oksianioni). Tämä ryhmä on negatiivinen, koska hapessa on ylimääräinen elektroni. Vety vedessä on osittain positiivinen ja stabiloi tetraedrisen oksianionivälituotteen.

Ribosomi sisältää peptidyylitransferaasientsyymin ribosomaalisen RNA:n suuressa alayksikössä. P-kohdan peptidyylitransferaasikeskus katalysoi kovalenttisen peptidisidoksen muodostumista viereisten aminohappojen välille. Se tekee tämän käyttämällä tRNA:ita. Sekä aminoasyyli- että peptidyyli-tRNA:illa on erilaiset tRNA:t, ja tRNA:ita käytetään translaation aikana.

Mitkä ovat proteiinien alayksiköt? Mikä on niiden tehtävä? - crazybulkz.com (3)

Tuoreessa tutkimuksessa David et ai. osoitti, että proteiinisynteesi tapahtuu pääasiassa ytimissä. He käyttivät uutta menetelmää peptidisynteesin solunsisäisen sijainnin määrittämiseen. Tämä menetelmä visualisoi syntyviä polypeptidejä leimaamalla ne puromysiinitunnisteella. Puromysiinimerkit jäävät ribosomeihin, jopa proteiinisynteesin estäjien läsnä ollessa. Kun proteiinisynteesin estäjät estävät mRNA:n tuotantoa, ribosomit eivät leimaa peptidyylitransferaasia. Siksi ne voidaan helposti paikantaa fluoresenssimikroskopialla käyttämällä PMY-spesifisiä vasta-aineita.

Transkriptio

Transkriptioprosessi sisältää DNA:n nukleotidisekvenssien kopioimisen RNA:han. RNA:lla on samanlainen rakenne kuin DNA:lla, mutta sen yhtenä emäksenä on vain yksi juoste ja urasiili. Tämä lähetti-RNA kuljettaa viestin DNA:sta ribosomeihin. Viestin lukee sitten kantajamolekyyli, jota kutsutaan siirto-RNA:ksi. Viestin kolme kirjainta transkriptoidaan sitten solun tuottamaksi proteiiniksi.

Tämä prosessi on geeniekspression perusta. Proteiinien transkriptio soluissa mahdollistaa geenien ilmentymisen kehossa. Proteiinit valmistetaan tulkitsemalla DNA:n sisältämää viestiä. DNA säilyy turvallisesti solun ytimen sisällä, mutta lähetti-RNA ei. Se pystyy vapaasti poistumaan ytimestä ja kuljettaa viestin DNA-templaatista sytoplasmaan. DNA on erittäin vakaa molekyyli, kun taas RNA on suhteellisen epävakaa ja altis väärinlukemiseen.

Transkriptiotekijä auttaa RNA-polymeraasia sitoutumaan promoottoriin. Muut transkriptiotekijät, jotka tunnetaan aktivaattoreina, auttavat RNA-polymeraasia sitoutumaan promoottoriin. Transkriptiota säätelevät erityyppiset proteiinit ovat toiminnaltaan samanlaisia, mutta niissä on joitain tärkeitä eroja. Repressoriproteiini estää RNA-polymeraasia pääsemästä DNA:han ja vapautuu, kun muut solun molekyylit osoittavat geenin ilmentymistä. Aktivaattoriproteiini puolestaan ​​sitoutuu signaaleihin ennen transkription alkamista.

Käännös

Proteiinisynteesin ensimmäinen vaihe on transkriptio, jossa DNA:sta saadut geneettiset ohjeet muunnetaan molekyyliksi, jota kutsutaan mRNA:ksi. mRNA kuljettaa sitten ohjeet monimutkaiseen proteiinien kokoonpanoon, joka tunnetaan nimellä ribosomeja ja joka sijaitsee solun sytoplasmassa. Jokainen tRNA-molekyyli tunnistaa mRNA:ssa tietyt kolmen nukleotidin joukot, jotka luetaan päästä toiseen. Sitten ribosomi ottaa aminohapposekvenssin ja kokoaa ne proteiiniketjuksi. Proteiinien translaatio tapahtuu solun sisällä, ja monet proteiinit kulkevat Golgi-laitteistoon jatkokäsittelyä varten.

Kun geneettinen koodi käännetään, proteiinin perustana käytetään kolmen peräkkäisen nukleotidin ryhmää, jota kutsutaan kodoniksi. Tämä sekvenssi määrittää, minkä aminohapon proteiini sisältää, ja se merkitsee myös translaatioprosessin alkua. Kun aminohappoketju on koottu, muut solun proteiinit liittyvät siihen muodostaen molekyylin, jota kutsutaan polypeptidiksi. Kun polypeptidiketju on koottu, se taittuu kolmiulotteiseksi rakenteeksi ja sitoo pieniä molekyylejä, joita kutsutaan kofaktoreiksi.

Ribosomi koostuu kahdesta alayksiköstä, joista toista kutsutaan pieneksi ribosomaaliseksi yksiköksi ja toista suureksi ribosomaaliseksi alayksiköksi. Pieni ribosomi on vastuussa sitoutumisesta mRNA-templaattiin, ja toinen, suurempi ribosomialayksikkö kokoontuu pienen ribosomaalisen yksikön kanssa. Ribosomi kulkee mRNA:ta pitkin, joka koostuu kahdesta tai kolmesta nukleotidi "vaiheesta", joissa proteiini transloituu. Translaatioprosessin viimeinen vaihe on vapautumistekijä, joka sitoo ribosomit ja hajottaa ribosomit, kun translaatio on valmis.

Molekyyliset chaperonit

Molekyylikaperonit ovat proteiineja, joita tuotetaan soluissa ja joilla on olennainen rooli erilaisissa biologisissa prosesseissa. Näitä proteiineja tuotetaan soluissa säätelemään proteiinien laskostumista, kuljetusta, hajoamista ja signaalinsiirtoa. Molekyyliset chaperonit ovat välttämättömiä solujen asianmukaiselle toiminnalle, ja niitä löytyy kaikista organismeista. Hsps:t, jotka tunnetaan myös lämpöshokkiproteiineina, ovat tärkeimpiä molekyylikaperoneja.

Vaikka Hsp70- ja Hsp60-järjestelmät ovat tutkituimpia chaperoneja, on myös muun tyyppisiä chaperoneja, joilla kullakin on omat solutoiminnot. Molekyylikaperonit modifioivat polypeptidiketjuja niiden muodostumisen jälkeen. Ne muuttavat sidoksia ketjujen välillä sekä niiden sisällä ja välillä. Toiset voivat viestittää solun proteaasijärjestelmän hajottamaan vaurioituneita proteiineja. On olemassa kasvava määrä tutkimusta, joka yhdistää chaperone-toiminnan hermostoa rappeutuviin sairauksiin.

Hsp70 kuuluu AAA+-perheeseen. Se on erittäin allosteerinen molekyylikoneisto, joka osallistuu soluprosesseihin, mukaan lukien proteiinien laskostuminen, uudelleenlaskostaminen ja ihmiskauppa. Hsp70-domeeni on rikastettu hydrofobisilla ja positiivisesti varautuneilla aminohapoilla. Hsp70-domeenin tiedetään säätelevän ATPaasisykliä. BiP on tärkeä laskostumistekijä ER:ssä, jossa se on välttämätön proteiinien erittymiselle.

Monen domeenin proteiinin rakenne

Solujen monidomeeniproteiinien rakenne on usein monimutkaisempi kuin yksittäiset domeenit. Proteiinin aminohapposekvenssi voi ennustaa rakenteen. Sekvenssin mutaatiot muuttavat tietyn domeenin stabiilisuutta. Kun yksittäinen domeenihomologi mutatoituu, se käy läpi ei-polaarisia polaarisia mutaatioita laskoksen stabiloimiseksi. Mutaatiot voivat myös muuttaa verkkoalueiden välisten rajapintojen tähteiden alajoukkoa.

Monidomeenisten proteiinien rakenneanalogien havaitsemiseen käytetään erillistä MPDB-moduulia. MPDB:n TM-align-työkalu kohdistaa yksittäiset domeenit proteiinimalleihin. Tämä mahdollistaa analogisen ja natiiviproteiinin olevan mahdollisimman lähellä toisiaan. Gscore mittaa rakenteellista samankaltaisuutta vertaamalla analogin mallia proteiiniin MPDB:ssä. Gscore on globaali pistemäärä, joka arvioi kahden proteiinirakenteen rakenteellisen samankaltaisuuden.

Laadukas tietokanta monialueproteiineista voi helpottaa niiden toiminnan ymmärtämistä. Näiden tietojen avulla tutkijat voivat kehittää laskennallisia menetelmiä mallintaa ja ennustaa monidomeeniproteiineja solujärjestelmissä. Lisäksi korkearesoluutioinen monialueinen proteiinirakennetietokanta helpottaa tutkimuksia. On myös mahdollista käyttää laskennallisia menetelmiä yhden domeenin proteiinin mallintamiseen solussa. Voit käyttää tätä tietokantaa AlphaFold2:lla tai muulla vastaavalla ohjelmalla.

Top Articles
Latest Posts
Article information

Author: Annamae Dooley

Last Updated: 2023/03/02

Views: 5555

Rating: 4.4 / 5 (45 voted)

Reviews: 84% of readers found this page helpful

Author information

Name: Annamae Dooley

Birthday: 2001-07-26

Address: 9687 Tambra Meadow, Bradleyhaven, TN 53219

Phone: +9316045904039

Job: Future Coordinator

Hobby: Archery, Couponing, Poi, Kite flying, Knitting, Rappelling, Baseball

Introduction: My name is Annamae Dooley, I am a witty, quaint, lovely, clever, rich, sparkling, powerful person who loves writing and wants to share my knowledge and understanding with you.